1. 4. 2022 13:41

Bakterie živící se metanem přeměňují skleníkový plyn na palivo. Čeká nás revoluce v získávání ropy?

Metanotrofní bakterie spotřebují 30 milionů tun metanu ročně a zaujaly vědce svou přirozenou schopností přeměnit tento silný skleníkový plyn na použitelné palivo. Přesto víme jen velmi málo o tom, jak tato složitá reakce probíhá, což omezuje naši schopnost využít tento dvojí přínos ve svůj prospěch.

Studiem enzymu, který bakterie používají ke katalyzování reakce, nyní tým z Northwesternské Univerzity (Severovýchodní Univerzita v USA) objevil klíčové struktury, které mohou tento proces řídit. Jejich zjištění by v konečném důsledku mohla vést k vývoji biologických katalyzátorů vyrobených člověkem, které přeměňují metan na metanol.

„Metan má velmi silnou vazbu, takže je docela pozoruhodné, že existuje enzym, který to dokáže,“ řekla Amy Rosenzweigová z Northwesternu, autorka článku a chemička zabývající se daným tématem. „Pokud nebudeme přesně rozumět tomu, jak enzym tuto složitou chemii provádí, nebudeme schopni ho zkonstruovat a optimalizovat pro biotechnologické aplikace.“

Čtěte také

Některé České restaurace trestají nedojedená jídla poplatkem. Kdo nedojí, připlatí si

21. 5. 2026

Enzym, který se nazývá monooxygenáza částic metanu (pMMO), je obzvláště obtížně studovatelný protein, protože je zabudován v buněčné membráně bakterií. Obvykle vědci při studiu těchto metanotrofních bakterií používají drsný proces, při kterém jsou proteiny vytrhávány z buněčných membrán pomocí roztoku detergentu. Tento postup sice účinně izoluje enzym, ale zároveň zabíjí veškerou enzymovou aktivitu a omezuje množství informací, které mohou výzkumníci získat – jako když sledujete srdce bez srdečního tepu.

V této studii tým použil zcela novou techniku. Christophera Koo, prvního autora a doktoranda v Rosenzweigově laboratoři, zajímalo, jestli by se vrácením enzymu do membrány, která se podobá jeho přirozenému prostředí, mohli dozvědět něco nového. Koo použil lipidy z bakterií k vytvoření membrány v ochranné částici zvané nanodisk a poté do této membrány vložil enzym.

„Znovuvytvořením přirozeného prostředí enzymu uvnitř nanodisku jsme byli schopni obnovit aktivitu enzymu,“ řekl Koo. „Poté jsme byli schopni pomocí strukturních technik určit na atomární úrovni, jak lipidová dvojvrstva obnovila aktivitu. Přitom jsme objevili úplné uspořádání měděného místa v enzymu, kde pravděpodobně dochází k oxidaci metanu.“

Čtěte také